DL-Lysin CAS 70-54-2

Beschreibung des Produkts:

Produktbezeichnung: DL-Lysin CAS NO: 70-54-2

Synonyme:

DL-a,e-Diaminocapersäure;

Lysin, DL- (8CI);

DL-Lysin;DL-Lysin-Lösung;

Chemische und physikalische Eigenschaften:

Aussehen: Kristalline Feststoffe

Angabe: ≥ 99,00%

Dichte: 1,125 g/cm3

Siedepunkt: 311,5°C bei 760 mmHg

Schmelzpunkt: 170°C (Dez.)

Flammpunkt: 142,2 °C

Brechungsindex: 1.503

Dampfdruck: 0,0±1,4 mmHg bei 25°C

Sicherheitsinformationen:

Sicherheitsbestimmungen: S1-S28-S45

HS-Code: 2922411000

Gefahrencode: T+

Lysin (abgekürzt als Lys oder K), kodiert durch die Codonen AAA und AAG, ist eine α-Aminosäure, die in der Biosynthese von Proteinen verwendet wird.Es enthält eine α-Amino-Gruppe (die unter biologischen Bedingungen in der protonierten −NH3+ Form vorkommt), eine α-Carboxylsäuregruppe (die unter biologischen Bedingungen in der deprotonierten −COO−-Form vorkommt) und eine Seitenkettenlysyl ((CH2) 4NH2), die sie als geladenes (bei physiologischem pH) eingestuft,aliphatische AminosäureEs ist für den Menschen unerlässlich, was bedeutet, dass der Körper es nicht synthetisieren kann und daher aus der Nahrung gewonnen werden muss.

Lysin ist eine Base, ebenso wie Arginin und Histidin. Die ε-Aminogruppe nimmt häufig an der Wasserstoffbindung und als allgemeine Basis bei der Katalyse teil.Die ε-Amino-Gruppe (NH3+) ist an den fünften Kohlenstoff aus dem α-Kohlenstoff gebunden, die an die Carboxylgruppe (C=OOH) gebunden ist.

Häufige posttranslationale Modifikationen umfassen die Methylierung der ε-Amino-Gruppe, die Methyl-, Dimethyl- und Trimethyllysin erzeugt (letzteres tritt in Calmodulin auf); auch Acetylierung, Sumoylierung,Überall zu finden, und Hydroxylierung - die Hydroxylysin in Kollagen und anderen Proteinen produziert.O-Glycosylation von Hydroxylysinrückständen im endoplasmatischen Retikulum oder Golgi-Apparat wird zur Markierung bestimmter Proteine zur Sekretion aus der Zelle verwendet.In Opsinen wie Rhodopsin und den visuellen Opsinen (kodiert durch die Gene OPN1SW, OPN1MW und OPN1LW) bildet Retinaldehyd eine Schiffbasis mit einem konservierten Lysinrückstand,und die Wechselwirkung von Licht mit der Retinylidengruppe verursacht Signaltransduktion im Farbbild (siehe visuellen Zyklus für Details)Ein Mangel kann zu Blindheit führen, aber auch zu vielen anderen Problemen aufgrund seiner allgegenwärtigen Präsenz in Proteinen.

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